LDH - Lactate-déshydrogénase - isoenzymes

Code Eurofins Biomnis

ILDH

Synonymes

Déshydrogénase lactique - Isoenzymes
Isoenzymes de la LDH
LDH - isoenzymes

Spécialité

Biochimie

Intérêt Clinique

La lactate deshydrogénase (LDH) catalyse l'oxydation de L-lactate en pyruvate. La LDH existe sous forme de plusieurs isoenzymes ; chaque isoenzyme est un tétramère constitué de l'association de sous-unités de deux types génétiquement distincts : H et M. L'association de ces sous-unités donne naissance à cinq isoenzymes. La LDH est présente dans de nombreux organes : les isoenzymes 1 (LDH1 ou H4) et 2 (LDH2 ou H3M) prédominent dans le coeur, les reins et les globules rouges ; les LDH4 (HM3) et LDH5 (M4) sont majoritaires dans le foie, les muscles squelettiques et dans de nombreux tissus néoplasiques ; l'isoenzyme 3 (LDH3 ou H2M2) est la plus abondante dans les plaquettes, le tissu lymphoïde et les tissus néoplasiques. La quantité de LDH présente dans le serum dépend de sa vitesse de sortie des tissus. La LDH1 augmente dans les infarctus myocardiques et rénaux. La LDH2 s'élève dans les infarctus rénaux et pulmonaires. La LDH3 augmente dans les infarctus pulmonaires aigus. Un taux élevé de LDH5 se rencontre dans les nécroses musculaires, la mononucléose infectieuse, les pathologies hépatiques...